Ubiqui-quoi?
(ASP) - Déjà récompensées
en 2004 par un prix Nobel de chimie, les recherches sur
l’ubiquitine, une protéine méconnue
mais fondamentale au bon fonctionnement de notre corps,
viennent de connaître un nouveau développement.
En décembre, l’équipe de Michel Bouvier,
professeur au département de biochimie de l’Université
de Montréal annonçait la mise au point d’une
technique inédite permettant de suivre en direct
l'ubiquitine à l’intérieur même
des cellules.
Le nom ubiquitine provient de ubiquité,
parce qu'elle est présente dans la plupart des
organismes vivants évolués, y compris nous-mêmes.
En se fixant sur certaines protéines, elle agit
comme une étiquette qui permet à la machine
cellulaire de reconnaître les protéines,
puis de les éliminer. " Au départ,
explique M. Bouvier, ce processus de fixation (d’" ubiquitination ")
qui a lieu à l’intérieur de la cellule
était juste associé à la dégradation
des protéines en fin de vie ou non fonctionnelles."
C’était déjà,
en soi, d’une grande importance. Mais aujourd’hui,
il est établi que l’ubiquitination et la dégradation
qui s’ensuit jouent un rôle majeur dans le
fonctionnement de la cellule, notamment dans le processus
de réparation de l’ADN, le contrôle
de l’expression des gènes, etc.
Le sujet est donc plus que jamais " brûlant ",
fait valoir M. Bouvier, parce que si l’ubiquitine
est impliquée dans les aspects les plus fondamentaux
de la vie de la cellule, elle devient du coup un levier
sur lequel il est possible d’agir quand un dérèglement
(qui mène éventuellement à une maladie)
est observé. Ainsi, les chercheurs rêvent
déjà d’utiliser cette petite molécule
comme une cible dans le traitement du cancer, de l’asthme
ou de la résistance à certains médicaments.
Et c’est là que l’outil
développé par l’équipe de M.
Bouvier se révèle d’une grande utilité.
Le principe consiste à mesurer en temps réel
l’échange d’énergie entre l’ubiquitine
et la protéine à laquelle elle s’est
fixée. Plus une protéine est " ubiquitinée ",
plus l’échange d'énergie est important.
Qui plus est, le système développé
dans les laboratoires de M. Bouvier permet aussi d’observer
les effets de l’addition d’une drogue, ou de
tout autre modification, sur le processus d’ubiquitination
et sur la dégradation de la protéine étudiée.
Or, en modifiant le processus qui conduit
à la dégradation d’une protéine,
on devient capable de contrôler la quantité
de cette protéine. S'il s'agit d'une protéine
qui a pour fonction de limiter le développement
de tumeurs cancéreuses, on comprend que de plus
en plus de chercheurs se penchent sur le sujet.
Publié dans les pages de la prestigieuse
revue Nature Methods, l’article décrivant
par le menu la technique mise au point par l’équipe
de M. Bouvier a déjà reçu un accueil
enthousiaste de la part des chercheurs qui œuvrent
dans le domaine : " nous recevons des requêtes
deux à trois fois par semaine de scientifiques
partout dans le monde qui veulent utiliser notre système
dans leurs recherches ".
