Lorsqu’on parle d’enzymes, on pense immédiatement aux enzymes digestives, nécessaires pour dégrader les aliments que l’on consomme en molécules assimilables par notre organisme. Ce sont probablement les membres les plus connus de cette famille de protéines, mais elles représentent toutefois une portion minime de toutes les enzymes produites par notre corps. Mal connues, les enzymes sont pourtant des catalyseurs biologiques remarquables aux étonnantes propriétés.

 

Les enzymes rendent possibles les transformations chimiques chez les êtres vivants en accélérant la vitesse à laquelle celles-ci se déroulent. En fait, la majorité des réactions chimiques se produisant dans nos cellules sont catalysées par une enzyme. Ces protéines sont donc nécessaires à un éventail de fonctions biologiques, telles que la contraction musculaire, la fonction hormonale et le métabolisme énergétique. Chez l’humain, il existe de 20 000 à 25 000 gènes, dont la plupart codent pour des protéines qui possèdent un pouvoir catalytique et sont impliquées dans des centaines de voies métaboliques et des milliers de réactions chimiques (1). Une voie métabolique est un ensemble de réactions catalysées de façon séquentielle par une série d’enzymes. Seules quelques dizaines de ces enzymes assurent la digestion (2).

En l’absence d’enzymes, la grande majorité des réactions biochimiques ne pourraient pas se produire et la vie telle qu’on la connaît n’existerait pas. En effet, sans catalyse, ces réactions pourraient prendre plus de temps à se réaliser que dure la vie d’un être humain ! La synthèse complète du génome, par exemple, est réalisée en quelques heures avant chaque division cellulaire, alors qu’il s’agit d’un travail impossible à faire en laboratoire, du moins, avec les technologies actuelles. Les enzymes accélèrent généralement la vitesse des réactions chimiques par des facteurs compris entre 106 et 1012 (3). Il existe peu d’exemples de comparaisons entre une réaction catalysée enzymatiquement et non catalysée, car ces dernières sont si lentes qu’elles sont difficilement observables ou mesurables.

L’orotidine 5’-phosphate décarboxylase est l’une des enzymes les plus efficaces connues à ce jour dans la nature. Elle est impliquée dans la synthèse de nucléotides, éléments de base de l’ADN et de l’ARN, et permet d’accélérer cette réaction par un facteur s’approchant de 1017. Ainsi, la réaction s’effectue en 18 millisecondes plutôt qu’en 78 millions d’années (4) !

Plus efficaces que les catalyseurs chimiques

Les enzymes sont d’ailleurs des catalyseurs nettement plus efficaces sur le plan des vitesses de réaction que les catalyseurs chimiques qui sont utilisés, entre autres, en milieu industriel ou en recherche. Elles s'en démarquent également par le fait qu’elles fonctionnent à des températures et à des pressions relativement basses et à des pH plutôt neutres. Les enzymes sont aussi hautement spécifiques, ce qui signifie qu'elles ne catalysent qu'une seule réaction ou qu’un seul type de réactions. Enfin, leur activité peut être régulée par divers mécanismes. Elles peuvent ainsi être plus ou moins actives en fonction de leur environnement. Les enzymes peuvent, par exemple, avoir besoin d’une substance spécifique pour fonctionner, que l’on nomme cofacteur. Celui-ci peut être un ion métallique ou encore une molécule organique appelée coenzyme. De nombreuses vitamines sont transformées afin de devenir des coenzymes, d’où leur importance dans notre alimentation (5).

Plusieurs maladies dites métaboliques sont causées par l’absence ou le dysfonctionnement d’une enzyme, comme l’acidose lactique, la goutte et la phénylcétonurie, ce qui fait de l’enzymologie une discipline de la biochimie importante en recherche médicale. Certains scientifiques étudient même les enzymes afin de pouvoir les utiliser dans l'industrie chimique et d’en rendre les processus plus écologiques ou plus efficaces.